{"id":1088,"date":"2021-04-22T13:26:04","date_gmt":"2021-04-22T11:26:04","guid":{"rendered":"https:\/\/www.niemma.de\/shop\/?page_id=1088"},"modified":"2025-11-18T10:25:32","modified_gmt":"2025-11-18T09:25:32","slug":"aufbau-und-funktion-von-proteinen","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/nurlernen.de\/biologie\/aufbau-und-funktion-von-proteinen\/","title":{"rendered":"Aufbau und Funktion von Proteinen"},"content":{"rendered":"\n

\n\n \"Zum<\/a>\n\n \"Zum<\/a>\n\n \"\u00dcber<\/a>\n\n \"Biologie<\/a>\n\n \"Zum<\/a>\n<\/p>\n\n\n

Proteine sind Polymere von Aminos\u00e4uren. Polymere sind lange Ketten, die aus der Verbindung \u00e4hnlicher Molek\u00fcle entstehen. Polysaccharide z. B. entstehen durch die Verbindung von vielen Monosacchariden. Aminos\u00e4uren k\u00f6nnen sich auch miteinander zu Polymeren verbinden. Dabei wird pro Verbindung jeweils ein Wassermolek\u00fcl freigesetzt. Durch diese sogenannte Peptidbindung entstehen Di-, Tri- und Polypeptide.<\/p>\n

Aminos\u00e4uren<\/h3>\n

Eine Aminos\u00e4ure ist ein organisches Molek\u00fcl, das sowohl eine Aminogruppe (NH2-Gruppe) als auch eine Carboxylgruppe (COOH) besitzt. Theoretisch gibt es unendlich viele Aminos\u00e4uren. Nicht alle werden f\u00fcr die Bildung von Proteinen verwendet. Im Aufbau von Proteinen werden nur 20 bestimmte Aminos\u00e4uren verwendet. Diese proteinogenen, d.h. proteinbildenden Aminos\u00e4uren besitzen jeweils unterschiedliche Eigenschaften. Einige Aminos\u00e4uren sind hydrophil (wasseranziehend), w\u00e4hrend andere hydrophob (wasserabweisend) sind. Es gibt basisch (alkalisch) oder sauer reagierende Aminos\u00e4uren. Diese Vielfalt der Aminos\u00e4uren ist besonders f\u00fcr die Entfaltung der Proteinfunktion relevant.<\/p>\n

Hydrophile Molek\u00fcle sind wasserliebend, d.h. sie l\u00f6sen sich gut im Wasser. Hydrophile proteinogene Aminos\u00e4uren sind: Serin (Ser), Threonin (Thr), Cystein (Cys), Tyrosin (Tyr), Asparagin (Asn), Glutamin (Gln), Asparagins\u00e4ure (Asp), Glutamins\u00e4ure (Glu), Lysin (Lys), Arginin (Arg) und Histidin (His).<\/p>\n

Hydrophobe Molek\u00fcle sind wasserabweisend, d.h. sie l\u00f6sen sich gar nicht oder sehr schlecht im Wasser. Hydrophobe proteinogene Aminos\u00e4uren sind: Methionin (Met), Phenylalanin (Phe), Tryptophan (Trp), Prolin (Pro), Glycin (Gly), Alanin (Ala), Valin (Val), Leucin (Leu) und Isoleucin (Ile).<\/p>\n

Es gibt zwei proteinogene Aminos\u00e4uren, die sauer reagieren. Diese sind Asparagins\u00e4ure (Asp) und Glutamins\u00e4ure (Glu). Sie sind ebenfalls hydrophil.<\/p>\n

Es gibt drei proteinogene Aminos\u00e4uren, die basisch reagieren. Diese sind Lysin (Lys), Arginin (Arg) und Histidin (His). Sie sind ebenfalls hydrophil.<\/p>\n

Proteinstruktur<\/h3>\n

Die Reihenfolge der Aminos\u00e4uren (Prim\u00e4rstruktur) ist f\u00fcr die Eigenschaften eines Proteins besonders wichtig. Diese Reihenfolge der Aminos\u00e4uren wird als Aminos\u00e4uresequenz bezeichnet. Sie wird auch als die Prim\u00e4rstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins bezeichnet. Die Aminos\u00e4uresequenz oder auch die Prim\u00e4rstruktur ist f\u00fcr die r\u00e4umliche Faltung einer Polypeptidkette besonders relevant (wichtig).<\/p>\n

Bei einigen Polypeptiden bilden die Aminos\u00e4uren spiralf\u00f6rmige Abschnitte. Diese Abschnitte werden als \u03b1-Helix genannt. Helix bedeutet Spirale.<\/p>\n

Bei anderen Polypeptiden wiederum kann es zur Bildung von Faltbl\u00e4ttern kommen. Man kann sich dies wie ein mehrfach gefaltetes Blatt Papier vorstellen. Diese Struktur wird als \u03b2-Faltblatt bezeichnet.<\/p>\n

Die \u03b1-Helix und das \u03b2-Faltblatt werden als Sekund\u00e4rstruktur bezeichnet. Die Sekund\u00e4rstruktur ist somit die kleinste dreidimensionale Strukturkomponente eines Peptids.<\/p>\n

Ist ein Polypeptid lang genug, so k\u00f6nnen sich die Sekund\u00e4rstrukturen mehrfach ausbilden. Diese komplexe dreidimensionale r\u00e4umliche Anordnung der Sekund\u00e4rstrukturelemente wird als Terti\u00e4rstruktur bezeichnet. In diesem Fall spricht man i. d. R. von einem Protein. Proteine haben also mehrere dreidimensional gefaltete Sekund\u00e4rstrukturelemente wie \u03b1-Helices und \u03b2-Faltbl\u00e4tter. F\u00fcr die Faltung der Terti\u00e4rstruktur ist neben der Prim\u00e4rstruktur (also Aminos\u00e4uresequenz) auch die Umgebungsbedingungen relevant.<\/p>\n

Die gleiche Prim\u00e4rstruktur k\u00f6nnte unter verschiedenen Umgebungsbedingungen, wie z. B. Temperatur oder pH-Wert zu verschiedenen Terti\u00e4rstrukturen f\u00fchren. Aus diesem Grund werden viele Proteine in Zellen unter bestimmten Bedingungen gefaltet. Zus\u00e4tzlich gibt es Faltungshelferproteine (Chaperone), die einer Polypeptidkette zu einer bestimmten Faltung verhelfen, indem sie das Protein in sich einschlie\u00dfen und gegen \u00e4u\u00dfere Einwirkungen abschirmen, bis die Faltung abgeschlossen ist.<\/p>\n

Viele Proteine besitzen nur eine Terti\u00e4rstruktur. Terti\u00e4rstrukturen k\u00f6nnen sich zu noch gr\u00f6\u00dfere und kompliziertere Einheiten zusammensetzen, die Quart\u00e4rstruktur genannt wird. W\u00e4hrend die Terti\u00e4rstruktur i. d. R. aus einer langen Aminos\u00e4urekette besteht, entsteht die Quart\u00e4rstruktur fast immer aus der dreidimensionalen Verbindung von MEHREREN Polypeptidketten. Ein Beispiel hierf\u00fcr ist das H\u00e4moglobin, das aus 4 Polypeptidketten besteht. Jede dieser Polypeptidketten hat ihre eigene Prim\u00e4r-, Sekund\u00e4r und Terti\u00e4rstruktur.<\/p>\n

Peptide und Proteine werden durch Translation von mRNA-Molek\u00fclen an den Ribosomen hergestellt. Dieser Vorgang wird als Proteinbiosynthese bezeichnet.<\/p>\n

Aufgaben von Proteinen<\/h3>\n

Peptide und Proteine k\u00f6nnen unterschiedliche Aufgaben erf\u00fcllen.<\/p>\n